Les principaux constituants de la matière vivante/Les constituants organiques/Protides
Définition
[modifier | modifier le wikicode]Ce sont des molécules organiques contenant C, H, O et surtout N
2 types :
- molécules simples : acides aminés,
- molécules complexes : polymères d'acides aminés c'est à dire composés d'un assemblage d'acides aminés.
Les acides aminés
[modifier | modifier le wikicode]Les acides aminés sont des acides car ils portent une fonction carboxylique (R-COOH). Ils portent aussi une fonction amine (R-NH2), en fait ce sont des amines II.
Dans la nature il existe plus de 20 radicaux (R) différents, c'est-à-dire qu'il existe 20 acides aminés
Dans la nature on ne trouve que des acides aminés de configuration L. Tous les acides aminés portent au moins un C* sauf la glycine (Gly) ou glycocolle :
Parmi ces 20 acides aminés, certains sont appelés acides aminés indispensables (cf cours d'alimentation). Un acide aminé indispensable est un acide aminé qui n'est pas synthétisé par le corps humain et doit donc être apporter par voie alimentaire sinon il y a un risque de dénutrition.
La liaison peptidique
[modifier | modifier le wikicode]Condensation entre la fonction amine et la fonction carboxylique
[modifier | modifier le wikicode]Toutes les réactions de condensation (ou réaction d'isomérisation) s'effectuent par formation d'une molécule d'eau (H2O H+ + OH-).
Condensation entre deux acides aminés
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On peut augmenter le taux de polymérisation (tri, polypeptide) du côté du groupement COOH libre.
Les protéines
[modifier | modifier le wikicode]Définition
[modifier | modifier le wikicode]Une protéine est un polymère d'acides aminés c'est-à-dire une macromolécule résultant de l'association de nombreuses unités de base (= acide aminé) réunies entre elles par des liaisons peptidiques.
Selon le nombre (n) d'acides aminés :
- n<10, on parle d'oligopeptides
- 10<n<80, on parle de polypeptides
- n>80, on parle de protéines
Lorsqu'on regarde la masse molaire des acides aminés on constate qu'elle est 100 g.mol-1. La masse molaire des protéines est très élevée d'où l'appellation de macromolécules pour les protéines.
Une protéine est définie par sa structure Iaire, c’est-à-dire la séquence des acides aminés. À partir d'un ensemble d'acides aminés, l'organisme est capable de créer une protéine. L'information qui permet de conduire à la structure Iaire de la protéine est contenue dans la molécule d'ADN.
- Structure IIaire : Il existe des interactions entres les différents radicaux des acides aminés de la chaîne peptidique qui font que la protéine prendra une forme d'hélice ou une forme de feuillet plissé.
- Structure IIIaire : correspond à un aspect tridimensionnel de la protéine, qui ne présente pas une structure plane mais une conformation dans l'espace.
- Structure IVaire : correspond à l'association de plusieurs sous-unités protéiques pour constituer une molécule complexe fonctionnelle. Ex : l'hémoglobine (pigment chargé du transport de l'O2) présente une structure protéique comportant 4 sous unités (1, 2, 1, 2) chez l'adulte.
Mise en évidence des protéines
[modifier | modifier le wikicode]- Test du Biuret : met en évidence les liaisons peptidiques
- Thermocoagulation : la chaleur a tendance à faire prendre en masse les protéines on a affaire à une dénaturation protéique.
exemple : l'œuf dur. Dans le blanc → ovalbumine (protéine soluble). Si on chauffe, on obtient un solide (les protéines se transforment).
exemple : la gélatine. La collagène de la viande, lorsqu'on la fait bouillir, donne de la gélatine.
- Test xanthoprotéique : la solution protéique est mise en présence d'HNO3 puis chauffée. On obtient une coloration jaune qui, additionnée de KOH, devient orange. La coloration orange obtenue est spécifique des acides aminés aromatiques présents dans la protéine (ex : phénylalanine, tryptophane).
- Précipitation par l'acide trichloracétique
Les différents types de protéines
[modifier | modifier le wikicode]On distingue les holoprotéines et les hétéroprotéines
Les holoprotéines : selon leur structure on distingue les protéines fibrillaires ou les protéines globulaires (ex : hémoglobine). Les holoprotéines sont exclusivement constituées d'acides aminés.
Les hétéroprotéines : elles sont constituées d'une fraction protéique associée à un groupement minéral (ex : phosphoprotéines dans les os) ou à une autre molécule organique (ex : glycoprotéines marqueurs de groupes sanguins, lipoprotéines LDL, HDL chargées de transporter le cholestérol dans l'organisme.
Problème de LDL-cholestérol : il a des récepteurs dans les artères → formation de plaques d'athérome → athérosclérose → l'artère se durcit → le sang est ralenti et sa vitesse est augmentée à la sortie de l'artère → phénomène d'hypertension.
Les récepteurs aux LDL se créent à la suite de repas trop riches en graisses, cigarette, alcool. Les HDL-cholestérol récupèrent le cholestérol et l'amènent dans le foie où il est dégradé, d'où l'appellation de « bon cholestérol » et de « mauvais cholestérol ».
Rôles biologiques des protéines
[modifier | modifier le wikicode]Les protéines présentent plusieurs rôles : énergétique, structural et fonctionnel.
- Énergétique : 1 g de protides = 17 kJ. Toutefois, ce rôle est secondaire. On ne fabrique pas d'énergie à partir de protides sauf au niveau du foie qui fabrique son énergie à partir de protides. Or en cas de jeûne important, l'organisme utilise les protides comme source d'énergie.
- Structural : les protéines interviennent dans la structure de toutes les membranes biologiques. Elles entrent dans la constitution de tous les tissus de l'organisme d'où l'appellation de molécules bâtisseuses.
- Fonctionnel : les protéines représentent l'activité biologique la plus importante :
Exemple : Les enzymes sont de nature protéiques, les médiateurs chimiques, les hormones, les anticorps, l'hémoglobine sont de nature protéique.